Gli Aminoacidi
Aminoacidi
Gli aminoacidi sono gli elementi costitutivi delle proteine.
Gli aminoacidi che compaiono piú frequentemente nelle proteine degli organismi viventi sono venti e sono detti ordinari o proteinogeni. Insieme a loro ne compaiono alcuni piú rari, detti occasionali. Alcuni di essi vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla sintesi della proteina.
In natura sono stati finora scoperti oltre 500 aminoacidi diversi, alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti. Piante e batteri sono in grado di produrre aminoacidi particolari, che possono essere trovati negli antibiotici peptidici, ad esempio la nisina e l'alameticina. La lantionina è un solfuro dimero dell'alanina che si trova insieme ad aminoacidi insaturi nei lantibiotici, ovvero antibiotici peptidici di origine batterica. L'acido 1-amminociclopropan-1-carbossilico (ACC) è un semplice aminoacido ciclico disostituito che funge da intermedio nella sintesi dell'etilene, che per gli organismi vegetali è un ormone
Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, vi sono altri aminoacidi biologicamente importanti quali la glicina, l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un aminoacido) e l'acido glutammico (tre neurotrasmettitori), la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.
Struttura generica degli Aminoacidi
La struttura generica degli aminoacidi ordinari è la seguente:
COOH
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H-C-R
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NH2
in cui R rappresenta un gruppo specifico di ogni aminoacido. In funzione delle proprietá chimiche di tale gruppo, un aminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare).
Per formale eliminazione di una molecola di acqua (dato che l'equilibrio della reazione è fortemente spostato a sinistra), il gruppo amminico di un aminoacido puó legarsi al gruppo carbossilico di un altro:
H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH --> H2N-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O
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R R' R R'
il legame che unisce due aminoacidi, evidenziato in rosso, prende il nome di legame peptidico. Una catena di piú aminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome di generico di polipeptide, uno o piú polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.
Alcuni dei 20 aminoacidi ordinari sono detti essenziali, in quanto non possono essere sintetizzati dall'organismo a partire da altri composti, ma devono essere assunti col cibo. Per gli esseri umani, questi sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina, e, nei bambini, l'istidina e l'arginina.
Una nota particolare meritano altri due aminoacidi, detti occasionali,: la selenocisteina, corrispondente ad un codone UGA che normalmente è un codone di interruzione, e la pirrolisina, presente negli enzimi di alcuni batteri metanogeni coinvolti nel processo di generazione del metano, corrispondente ad un codone UAG. La scoperta del primo, nel 1986, venne interpretata dalla comunità scientifica come un fenomeno marginale e ristretto. Tuttavia, dopo la scoperta del secondo aminoacido extra, nel 2004, la comunità scientifica internazionale sta rivedendo le sue posizioni, e si è aperta la caccia ad altri aminoacidi extra.
Aminoacidi di interesse commerciale o farmacologico
- Il glutammato sodico è usato nell'industria alimentare come esaltatore di sapiditá
- La L-diidrossifenilalanina (L-DOPA) è un farmaco usato per il trattamento del morbo di Parkinson.
- Il 5-idrossitriptofano (5-HTP) è stato usato per il trattamento dei sintomi neurologici associati alla fenichetonuria.
L'ingombro dei vari gruppi R che sporgono dalla catena polipetidica, l'affinitá reciproca tra gruppi polari e tra gruppi apolari, l'attrazione tra gruppi basici e gruppi acidi sono alcune delle forze che concorrono a modellare la conformazione della proteina nello spazio, conformazione dalla quale dipende in modo essenziale l'attivitá biologica della proteina stessa.
Come giá detto, gli aminoacidi presenti negli organismi viventi sono numerosissimi ma solo venti di essi (tutti della serie stereochimica L) sono sottoposti al controllo genetico, come conseguenza dei processi evolutivi, e contenuti nelle proteine:
- acido aspartico (monoamminodicarbossilico)
- acido glutammico (monoamminodicarbossilico)
- alanina (monoamminomonocarbossilico)
- arginina (diamminomonocarbossilico)
- asparagina
- cisteina (monoamminomonocarbossilico)
- fenilalanina (monoamminomonocarbossilico)
- glicina (o glicocolla)
- glutammina
- isoleucina
- leucina
- leucina
- lisina (diamminomonocarbossilico)
- metionina
- prolina (iminoacido)
- serina (monoamminomonocarbossilico)
- tirosina
- treonina
- triptofano (monoamminomonocarbossilico)
- valina
Tra gli aminoacidi non proteici annoveriamo il GABA (acido gamma-ammino-butirrico, un mediatore chimico del sistema nervoso), la DOPA (L-diossifenilalanina, precursore dell'adrenalina), ed altri che hanno specifiche e spesso importanti proprietá biologiche.
Le composizione di una proteina dipende dal numero e dal tipo di aminoacidi di cui è formata. Il numero delle combinazioni possibili è enorme, considerando anche che un aminoacido puó comparire piú volte nella stessa catena polipeptidica. Si comprende così quanto grande possa essere il numero delle diverse possibili proteine che sono state generate dai processi evolutivi che hanno coinvolto (e coinvolgono) tutte le specie viventi esistenti in natura.
La struttura
La proteina può essere paragonata ad una struttura tridimensionale articolata su 4 livelli, in relazione fra di loro.
- La struttura primaria è formata dalla sequenza specifica degli aminoacidi, dalla catena peptidica e dal numero stesso delle catene.
- La struttura secondaria consiste nella configurazione spaziale delle catene;
ad esempio la conformazione a spirale (o ad alfa elica), mantenuta e consentita dai legami a idrogeno, quella del collageno a pieghe (detta anche a foglio ripiegato) o quelle globulari appartenenti al gruppo KEMF (cheratina, epidermina, miosina, fibrinogeno).
- La struttura terziaria è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova, che viene anche consentita e mantenuta anche dalle forze di Van der Waals. Gran parte delle strutture terziarie puó essere classificato come globulare o fibrosa. In generale la struttura terziaria deriva dalle interazioni che i gruppi R, idrofobi e idrofili, del polipeptide, hanno con l'ambiente in cui si trovano. Dal punto di vista della termodinamica è la forma con la piú bassa energia libera.
- La struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o piú unitá polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'enzima fosforilasi, costituito da quattro sub-unitá o dall'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo.
Le proteine che contengono anche una parte non polipeptidica, gruppo prostetico, sono dette proteine coniugate.
La conformazione spaziale di una proteina è fondamentale affinché questa esplichi la sua attivitá biologica.
Denaturare una proteina significa distruggerne la conformazione spaziale, rompendo i legami a idrogeno per mezzo di acidi, basi, calore, radiazioni o agitazione (un esempio comune di denaturazione è la cottura di un uovo nel quale l'albumina, che costituisce la maggior parte dell'albume, viene denaturata). Una proteina denaturata, pur mantenendo intatta la sua struttura primaria, non è piú in grado di esplicare la sua funzione.
Proprietà
Le proprietà delle proteine si ricollegano a quelle dei loro costituenti, gli aminoacidi: sono ellettroliti anfoteri, possono essere sottoposte ad elettroforesi, sono otticamente attive (levogire) e presentano il fenomeno di Tyndall. Il punto isoelettrico o PI di una proteina è rappresentato da quella concentrazione di idrogenioni del mezzo, che si comporta in modo da far assumere al protide una forma di anfoione. Per ottenere il peso molecolare o PM delle proteine si deve far ricorso a tecniche e metodologie di non sempre facile attuazione. Tra le tante, quella che fornisce i risultati piú precisi è senza dubbio la spettrometria di massa.
Classificazione
La classificazione puó essere fatta in base alla composizione chimica, alla configurazione molecolare o alla solubilitá. Si distinguono cosi' proteine semplici (costituite da soli aminoacidi) e proteine coniugate (costituite da una proteina semplice e da un gruppo prostetico di natura non proteica. Tra le proteine semplici:
- proteine fibrose, generalmente insolubili nei solventi acquosi ed a volte inattaccabili dagli enzimi proteolitici
- collageno (costituente essenziale del tessuto connettivo)
- elastina (componente principale delle fibre elastiche e delle pareti vasali)
- ocheratina (componente essenziale dell'epidermide)
- proteine globose o globurali, solubili in acqua e cristallizzabili
- protamine (di struttura semplice, simile ai peptoni)
- istoni (di struttura semplice, simile ai peptoni)
- albumine, assai diffuse nel mondo animale
- globuline, insolubili in acqua, si trovano nel sangue, nel muscolo, nei tessuti in genere e nei semi
- prolamine, caratteristiche del mondo vegetale.
Tra le proteine coniugate: (costituite almeno da apoproteina+gruppo prostetico)
- Emoglobina : Apoproteina + gruppo Eme + Fe
- clorofille : Apoproteina + Anello tetrapirrolico + Mg
- Opsine : Apoproteina + Retinale
Un'ulteriore suddivisione delle proteine è quella che le distingue in base alla loro funzione.
- le proteine strutturali sono componenti delle strutture permanenti dell'organismo ed hanno principalmente una funzione meccanica. Due esempi sono il collagene e l'elastina, presenti nella matrice dei tessuti connettivi.
- le proteine di trasporto si legano (in genere con legami deboli) a sostanze poco (o comunque non abbastanza) idrosolubili e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei. Comprendono ad esempio le proteine del sangue che trasportano i lipidi e il ferro, nonché l'emoglobina che trasporta l'ossigeno. Molto importanti sono anche le proteine di trasporto delle membrane cellulari, che permettono un passaggio selettivo di molecole idrosolubili e ioni.
- le immunoglobuline (dette anche anticorpi) sono proteine che si legano a molecole normalmente non presenti nell'organismo, concorrendo alla difesa dello stesso.
- gli enzimi sono proteine catalitiche. Essi accelerano enormemente la velocità di specifiche reazioni chimiche, determinando quali, tra le pressoché infinite reazioni che potrebbero avvenire tra le sostanze presenti, avvengono realmente a velocità apprezzabile. Di fatto, ogni molecola appena un pó complessa presente in un essere vivente è prodotta da enzimi.
Sintesi
Le proteine sono sintetizzate dagli organismi attraverso il processo della sintesi proteica.
A livello industriale e di laboratorio, la sintesi dei polipeptidi pué essere condotta per due vie distinte:
- Sintesi di Merrifield (o in fase solida): i polipeptidi vengono sintetizzati utilizzando un supporto solido polimerico a cui vengono legati in successione gli aminoacidi, partendo dal primo, che viene solitamente utilizzato opportunamente modificato affinché si leghi alla resina e resti protetto dall'azione dei reagenti utilizzati durante la sintesi del polipeptide.
- Sintesi enzimatica: vengono opportunamente utilizzati enzimi capaci di promuovere la formazione o la rimozione di un legame peptidici (chimotripsina, tripsina, elastasi, pepsina, etc.).
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